《科創板日報》（上海，記者 金小莫）訊，從細胞分子水平來看，新冠病毒是如何與人體細胞結合，進而導致細胞感染的？疫情發生後，這一問題就在全球生命科學家的實驗室裏、研討室裏被反覆討論着。

西湖大學周強實驗室給出了一塊"敲門磚"。其在全球範圍內率先解析出了新冠病毒的受體細胞ACE2的全長結構。北京時間2月19日凌晨3點左右，相關研究內容上線bioRxiv平臺（記者注：這是一個免費的在線檔案和分發服務平臺，用於生命科學中未發表的預印本）。

ACE2-B0AT1 複合物的冷凍電鏡密度圖，來源：西湖大學

"和我想象的不太一樣。"看到預印本後，計算結構生物學研究者、上海科技大學iHuman研究所趙素文教授向《科創板日報》記者表示。

通俗來講，病毒要進入細胞，先得進入細胞膜，在這之前病毒會先與對應的受體"接頭"--如果說細胞膜是保護細胞的圍牆，受體是"門鎖"，那麼病毒的刺突蛋白就是打開門鎖的"鑰匙"。早前的研究顯示，與新冠病毒接頭的"門鎖"和SARS一樣，還是ACE2蛋白。

不過，ACE2蛋白是如何與新冠病毒結合的？能否阻礙結合過程以達到防禦效果？要回答這些問題，科學家們必須先知道ACE2蛋白的三維結構。

"解析蛋白質的結構，是全球生命科學家所面對的重大科學問題之一。"趙素文解釋說，因爲其結構在很大程度上決定了蛋白質的性質與功能。

此次，周強教授及博士後鄢仁鴻利用腸道內的氨基酸轉運蛋白B0AT1，藉助冷凍電鏡這一工具成功解析了ACE2蛋白的三維結構，分辨率達到2.9埃。

"從已公佈的結果來看，ACE2蛋白形似一顆大樹，它的'樹根'插入細胞膜，'樹冠'負責接觸新冠病毒，而'樹幹'則比我想象得還要長。"趙素文解釋說，病毒在抓牢了"樹冠"之後，離最位於"樹根"處"最終目的地"細胞膜還有較遠的距離，這最後一段路是如何走的？中間又發生了什麼構象變化？有沒有其他蛋白參與？阻斷這些未知的過程是否可以攔截病毒的侵染？這些都還有待科學家的進一步分析。

目前該領域的科研爭奪賽正在全球生命科學家中分秒必爭地開展着。幾天前，美國國家過敏和傳染病研究所疫苗研究中心解構了新冠病毒刺突蛋白。研究人員發現，新冠病毒的刺突蛋白與ACE2蛋白的親和力是SARS的10到20倍，因此其傳染性更強。

"真正的研究工作纔剛剛開始。"趙素文表示，下一步，早日獲取ACE2蛋白與刺突蛋白的複合物結構將是科研人員奮力爭奪的"聖盃"。

"獲得複合物結構將幫助我們理解新冠病毒的感染機制。這是一個漫長的科研過程，畢竟針對SARS病毒感染機制的研究花了十幾年，也沒有弄得非常清楚。"趙素文強調，科研必須有耐心、必須有持續投入。

一個好消息是，對於新藥研發來說，並不需要如此詳盡的科學過程。根據現有科研結果，製藥企業已有足夠"素材"可有的放矢地進行相關藥物研發。

同時，趙素文透露，她正在等待着科學家們將完整的科研成果公佈出來。基於上述成果，從事計算工作的科學家們能在複合物結構解出之前，深入理解新冠病毒的感染過程。

《科創板日報》記者從西湖大學獲悉，目前周強實驗室仍在進一步課題攻關中。

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