圖: 植物免疫受體 FLS2 通過 RGS1 調控 G 蛋白激活模式

異源三聚體 G 蛋白廣泛存在於真核細胞中，對細胞生命活動具有重要的調控作用。在動物細胞中，G 蛋白α亞基與 G 蛋白偶聯受體（G protein-coupled receptor, GPCR）結合，GPCR 感受胞外信號後，發揮鳥苷酸交換因子作用，促使 Gα亞基結合的 GDP 被 GTP 替換，從而導致 G 蛋白激活，Gα亞基與 Gβγ二聚體發生解離，激活後的 G 蛋白通過作用於下游靶標實現信號的傳遞和放大。一類具有 GTP 水解酶加速活性（GTPase accelerating protein, GAP）的 RGS 蛋白通過增強 Gα的水解酶活性，使 GTP 快速被水解爲 GDP，G 蛋白重新回到靜息狀態。與動物細胞不同，植物細胞中並不存在 GPCR 蛋白，且植物 Gα蛋白具有主動結合 GTP 的自激活能力，因此植物細胞如何調控 G 蛋白激活一直是植物科學研究領域的一個重大問題。

擬南芥免疫受體 FLS2 能夠通過識別細菌鞭毛蛋白來感知病原細菌的入侵，並通過免疫受體複合物的核心激酶 BIK1 來激活下游免疫反應。中國科學院遺傳與發育生物學研究所周儉民研究組的前期研究發現，G 蛋白在 FLS2 介導的免疫反應中發揮重要的調控作用。由 Gα蛋白（XLG2 和 XLG3）、Gβ蛋白（AGB1）和 Gγ蛋白（AGG1 和 AGG2）組成的異源三聚體直接與 FLS2 偶聯。但免疫受體 FLS2 如何調控 G 蛋白激活的分子機理並不清楚。

周儉民研究組的最新研究揭示了擬南芥免疫受體 FLS2 調控植物 G 蛋白激活的分子機理。在靜息狀態下，擬南芥唯一的 RGS 蛋白 RGS1 同 Gα蛋白以及免疫受體 FLS2 結合在一起，通過 RGS1 的 GAP 活性使與 Gα蛋白結合的 GTP 被水解爲 GDP，從而使 G 蛋白維持在靜息狀態。在 FLS2 感知鞭毛蛋白後，BIK1 磷酸化 RGS1 蛋白 Ser431 和 Ser428，從而導致 RGS1 與 Gα亞基和 FLS2 的解離，解除 RGS1 對 Gα的抑制作用，Gα因而得以自動結合 GTP 而激活，促進免疫反應。其中，XLG2 在葉肉細胞中調控免疫反應，而 GPA1 通過調控氣孔關閉來阻止病原微生物的入侵。

這一突破性研究成果揭示了不同於動物 G 蛋白的新型激活方式。植物細胞 G 蛋白的激活是通過受體誘導 RGS1 的磷酸化，從而解除對 Gα的抑制作用實現的。該研究結果於 2018 年 3 月 15 日在線發表於 Cell Research (DOI:10.1038/s41422-018-0027-5)。周儉民研究組的博士後梁祥修和博士生馬苗苗爲本文的共同第一作者。該研究得到了國家自然科學基金、中國科技部、中國科學院先導專項和植物基因組學國家重點實驗室的資助。